Einfluss der Temperatur auf Proteinbindung und Zerfallsraten

Für Computermodellierungszwecke suche ich nach einigen referenzierten quantitativen Messungen der Wirkung(en) der Temperatur auf die Dynamik biochemischer Reaktionen.

Frage

Meine Frage ist insbesondere:

Wie beeinflusst die Temperatur die Geschwindigkeit der Proteinbindung an ein DNA-Bindungsmotiv?


Ich bin nicht auf der Suche nach..

Ich suche keine theoretische Erklärung dafür, wie die Temperatur diesen Prozess beeinflusst (ich habe ein grundlegendes Verständnis für die Bedeutung der Aktivierungsenergie, wie sie in einer Maxwell-Boltzman-Verteilung und der Michaelis-Menten-Gleichung angezeigt wird).

Ich suche nach..

Ich suche nach einer Funktion (die schließlich die Michaelis-Menten-Konstante als Funktion der Temperatur ausdrückt), die ich in meine Algorithmen einfügen kann, um den Einfluss verschiedener Temperaturen auf den Prozess zu berücksichtigen, den ich simulieren möchte. Ich möchte das durchschnittliche Gennetzwerk eines durchschnittlichen Standard-Eukaryonten simulieren. Für andere Zwecke wählte ich Parameterwerte, die von der Hefe stammen. Ein Index wie der Q 10 wäre auch sehr nützlich.

Ähnliche bereits beantwortete Frage

Eine ähnliche Frage (Einfluss der Temperatur auf die Transkriptionsrate) wurde hier gestellt und beantwortet (von @rhill45) .

Antworten (1)

Lassen Sie uns zuerst Ihre zweite machen, Sie möchten die Bindungsrate finden:

Ja, du hast Recht, du musst km berechnen

Ich glaube, ich habe das Papier gefunden, das die Temperatur mit der Reaktionsgeschwindigkeit verknüpft:

Zur Vorhersage der kinetischen Konstanten der Glucoseoxidase (GOx) als Funktion der Reaktionstemperatur und des pH-Werts wird ein statistischer Ansatz namens Response-Surface-Methodology (RSM) verwendet. Die Lineweaver-Burk-Transformation der Michaelis-Menten-Gleichung wurde als integraler Bestandteil des RSM-Algorithmus verwendet. Die Auswirkungen der Variablen, nämlich der Kehrwert der Substratkonzentration (0,033–0,5 mM−1), die Reaktionstemperatur (14,9–40,1 °C) und der Reaktions-pH-Wert (pH 4,4–8,5) auf den Kehrwert der anfänglichen Reaktionsgeschwindigkeit und zweiter Ordnung wurden bewertet Das Polynommodell wurde durch ein zentrales zusammengesetztes umschriebenes Design (CCCD) angepasst.

Biochemical Engineering Journal August 2005, Vol.25(1):55–62, doi:10.1016/j.bej.2005.04.001 Ein neuer Ansatz zur Bestimmung kinetischer Konstanten von Enzymen unter Verwendung der Response-Surface-Methodik İsmail Hakkı Boyacı

Für den Verfall

Ich arbeite immer noch am ersten, ich schlage vor, es auszuprobieren, aber ich brauche Schlaf, ich kann es morgen lesen

http://www.eastcoastbio.com/productcart/pc/stability_testing.asp

Hübsch. Ihr Artikel beantwortet meine zweite Frage (obwohl es in dem Artikel um enzymatische Reaktionen und nicht speziell um Proteinbindung geht). Ich habe den Fehler gemacht, mehrere Fragen in einem Beitrag zu stellen. Ich habe diesen Beitrag auf eine Frage beschränkt und Ihre Antwort überprüft. Hier ist die andere Frage. Vielen Dank