Binden Transkriptionsfaktoren an beide DNA-Stränge?

Die kurze Zusammenfassung ist, dass typische TFs beide Stränge zusammen als Basenpaarsequenz binden und lesen . Manche Proteine ​​erkennen stattdessen eine Stelle auf der Helix an ihrer Form und Flexibilität . ssDNA-bindende Proteine ​​binden offensichtlich einen Strang, aber sie tun dies auf unspezifische Weise. RNA-bindende Proteine ​​erkennen die Sequenz auf einem Einzelstrang, indem sie planare Reste zwischen die Basen interkalieren! All diese Bindungen sind nicht-kovalent .

Transkriptionsfaktoren erkennen Stellen in dsDNA mit DNA-bindenden Domänen . Der Rest des Proteins könnte (teilweise, in unterschiedlichem Maße) die negative äußere Oberfläche der dsDNA-Doppelhelix mit einer positiv geladenen Oberfläche umgeben, um sie an der DNA festzuhalten, während sie (vielleicht) entlang ihrer Länge scannt.

DNA-bindende Domänen: große Furche

Die folgenden Domänen kommen in vielen Transkriptionsfaktoren vor und alle erkennen beide Stränge. Genauer gesagt erkennen sie Basenpaare und ihre Orientierung. Die ersten 5 Seiten dieser Vortrags-Slideshow zeigen, dass die chemischen Gruppen auf der Seite der Basenpaare, die in der großen Furche zugänglich sind, es Proteinen ermöglichen, A:T, T:A, C:G & G:C in der Reihenfolge der Wasserstoff- Bindungsdonoren, Akzeptoren und eine Methylgruppe .

Daher erkennen TFs eine Sequenz von Basenpaaren , die so orientiert sind, dass ein Strang (z. B.) p T p C p A p G ist und der komplementäre Strang p C p T p G p A ist ; und der Großteil des Proteins kann auf dem einen oder anderen Strang "sitzen" - oder ein nahegelegenes Gen kann lokal den einen oder anderen Strang als codierenden Strang definieren , aber das bedeutet nicht, dass dieser eine Strang gelesen wird.

• Zinkfinger tasten die Hauptrille mit Lesespiralen ab.
• Helix-Turn-Helix-Motive machen das Gleiche.
• Leucin-Reißverschlüsse tun das auch.

Dies sind gemeinsame Domänen, die alle Basenpaare in der großen Furche durch Wechselwirkungen mit Resten auf einer sondierenden aplha-Helix erkennen.

TATA-bindendes Protein: kleine Furche

TATA-bindendes Protein (TBP) ist ein anderer, interessanter Fall. Es bindet die „TATA-Box“ über die kleine Furche, wo die exponierten chemischen Gruppen nur [A/T] von [C/G] unterscheiden, aber nicht ihre Orientierung. Das bedeutet, dass die Sequenzen auf jedem Strang nicht einfach von der kleinen Furche abgelesen werden können. TBP erkennt stattdessen die Form und Flexibilität der Doppelhelix an der TATA-Box, „greift“ sie an der kleinen Furche und biegt die DNA, was das Schmelzen der Stränge zur Transkriptions-„Blase“ unterstützt.

Die TATA-Box-Sequenz ist normalerweise p T p A p T p A p A p A auf dem codierenden Strang stromaufwärts des Transkriptionsstarts. Dies ist die Konvention , wenn man die Sequenz einer TF-Bindungsstelle angibt, aber man könnte nicht sagen, dass TBP tatsächlich TATAAA liest - das tut es nicht!

Hier ist ein weiterer, ähnlicher Satz von Vorlesungsfolien.

Noch besser, hier ist das gleiche Material, das in einem beliebten Lehrbuch behandelt wird.

Ergänzung zur Antwort von Teige.

Transkriptionsfaktoren binden an beide Stränge, Ihre Frage umfasste jedoch auch Proteine ​​​​im Allgemeinen.

DNA bleibt die meiste Zeit doppelsträngig und als Helix verdreht; Die meisten Proteine ​​​​binden an beide Stränge, wie in der vorherigen Antwort erwähnt. Einige Proteine ​​wie SSB (Single-Strand Binding Protein) und Rad52 binden jedoch während der Replikation bzw. Rekombination an ssDNA (es gibt weitere Beispiele). Dies sind jedoch keine Transkriptionsfaktoren.