Spezifität von Proteinkinasen in Signalwegen..?

In den meisten Signalwegen aktiviert der aktivierte Rezeptor die Proteinkinase durch die Wirkung eines sekundären Messengers, dann phosphorylieren diese Proteinkinasen fast immer an den spezifischen Serin-, Threonin- oder Tyrosin-Aminosäureresten? Was ist der Grund für die Phosphorylierung speziell dieser Aminosäurereste? warum werden nicht andere als diese Aminosäurereste für die Phosphorylierung ausgewählt?

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Phosphorylierung erfordert ein Nucleophil und Hydroxyl-Sauerstoff wirkt wie eines. Serin, Theronin und Tyrosin werden an der freien OH -Gruppe in ihren Seitenketten phosphoryliert.

Stickstoff kann in manchen Fällen auch als Nukleophil wirken. Im Fall von Histidin wird der Imidazol-Stickstoff während der bakteriellen Chemotaxis-Signalgebung phosphoryliert. Soweit ich weiß, haben Eukaryoten kein Enzym für die Histidin-Phosphorylierung.

Carboxylgruppen in Glutamat und Aspartat können technisch wie bei Phosphoglycerat phosphoryliert werden. Glutamat wird während der Synthese von Glutamin durch das Enzym Glutaminsynthase phosphoryliert. Dasselbe passiert im Fall von Aspartat während der Aspargin-Synthese. Dies ist jedoch ein reaktives Zwischenprodukt und die Phosphorylierung ist nicht so stabil wie die von Hydroxylgruppen.

Andere Aminosäuren haben keine solchen nukleophilen Gruppen, um das Phosphoratom im Phosphat anzugreifen – sie werden also nicht phosphoryliert.

Dies liegt vor allem an der Natur der Aminosäuren. Sie müssen eine Hydroxygruppe in der Seitenkette der Aminosäure haben, die der Punkt ist, an dem die Phosphogruppe befestigt ist. Da dieser Vorgang reversibel sein muss, kann dies nur hier geschehen. Siehe das Bild unten (von hier ) über die chemische Struktur:

Geben Sie hier die Bildbeschreibung ein

In Eukaryoten werden nicht nur diese drei phosphoryliert, es kommt auch Histidin-Phosphorylierung vor (und kommt häufiger vor als Tyrosin-Phosphorylierung, siehe diesen Artikel: „ Phosphorylierung von basischen Aminosäureresten in Proteinen: wichtig, aber leicht zu übersehen. “).

Diese Reste werden phosphoryliert, weil sie eine freie Hydroxylgruppe haben, die verfügbar ist, um an ein Phosphat gebunden zu werden. Viele andere Reste können modifiziert werden, wie die Acetylierung von Lysinen, aber nur diese Reste sind mit der reversiblen Phosphorylierung chemisch kompatibel.

Diese werden phosphoryliert, weil sie in Consensus-Sequenzen vorhanden sind und Enzyme spezifisch sind, um das spezifische Ziel zu phosphorylieren, weshalb andere nicht phosphoryliert werden, und auch wegen der OH-Gruppe dieser Aminosäuren

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