Protein-Protein-Wechselwirkungen treten auf, wenn zwei oder mehr Proteine aneinander binden, möglicherweise für eine wichtige biologische Funktion. In letzter Zeit beginne ich, mich mehr mit Proteinen zu befassen, insbesondere mit Netzwerken, die mit Proteinen verwandt sind, wie z. B. Protein-Protein-Interaktionsnetzwerken. Dabei habe ich über folgende Frage nachgedacht:
Frage : Beeinflusst die relative Größe zweier Proteine signifikant, wie wahrscheinlich es ist, dass sie interagieren? Beeinflusst es, wie sie interagieren?
Es wäre plausibel für mich, ein Protein-Protein-Interaktionsnetzwerk herunterzuladen und ihre relative Größe aus den PDB- Dateien der Proteine zu berechnen. Ich sage jedoch voraus, dass die Ergebnisse einer solchen Berechnung nicht viel Aufschluss darüber geben würden, warum (oder warum nicht) die Proteingrößen die Bindung beeinflussen.
Proteinwechselwirkungen treten hauptsächlich (wenn nicht alle) durch Reste auf, die sich auf der "Oberfläche" befinden und dem Milieu ausgesetzt sind, in dem sie existieren, sei es zytoplasmatisch oder extrazellulär. Ein naiver Gedanke wäre also zu vermuten, dass eine größere Oberfläche eine größere Bandbreite an exponierten Regionen und wahrscheinlich interagierenden Teilen bedeutet. Ein Protein kann viele andere, sogar gleichzeitig, über verschiedene solcher Wechselwirkungsoberflächen binden. Allerdings bestimmen auch andere Faktoren, ob ein bestimmter Satz von zwei Proteinen interagiert, am wichtigsten ist, wo sie sich in einer bestimmten Zelle befinden. Wenn ein Protein nukleär ist, das andere aber auf der Plasmamembran, ist es höchst unwahrscheinlich, dass sie jemals interagieren, selbst wenn die Thermodynamik die Komplexbildung stark begünstigt. Die Wechselwirkung zwischen zwei Proteinen hängt auch von ihren jeweiligen Konformationen ab, die weiter durch Ereignisse wie posttranslationale Modifikationen (z. B. Phosphorylierung durch eine Kinase), gebundener Nukleotidzustand (z. B. GTP vs. GDP in einem G-Protein) reguliert werden können. Schließlich können Gerüste auch Proteincluster räumlich zusammenhalten und organisieren und die Wahrscheinlichkeit ihrer Wechselwirkung erhöhen. Alles in allem halte ich es für höchst unwahrscheinlich, dass nur die Betrachtung der 3D-Oberfläche eines Proteins viel über seine "Interaktionsfähigkeit" mit anderen Proteinen aussagt.
@gkadam ist richtig und ziemlich erschöpfend. Es gibt viele Dinge, die die Proteinbindung beeinflussen können, und viele davon haben wenig mit dem Protein selbst zu tun, sondern wo es ist und was es sonst noch tut.
Unter sonst gleichen Bedingungen bilden kleinere Proteine aus kinetischen Gründen schneller Netzwerke als größere.
Größenunterschiede haben keinen Einfluss darauf, wie wahrscheinlich es ist, dass zwei Proteine von selbst interagieren. Große Proteine und kleine interagieren ständig.
harpals
Douglas S. Steine