Gibt es einen Unterschied zwischen Polarität und Hydrophobie?

Hydrophobizität bedeutet Abneigung gegen Wasser, die sich aus der Erhöhung der Entropie des Systems aufgrund der Wechselwirkung zwischen Wasser und "gelöstem Stoff" ergibt.

Wie bereits von inf3rno erwähnt, liegt die Polarität eines Moleküls an seinem Netto-Dipolmoment. Es ist wahr, dass sich polare Moleküle in Wasser auflösen können (weil sie über die Van-der-Waals-Kräfte, insbesondere Keesom- und Debye-Kräfte, mit Wasser interagieren können).

CO ₂ ist unpolar, löst sich aber in Wasser (es reagiert tatsächlich mit Wasser). Die meisten unpolaren Substanzen können nicht über Van-der-Waals-Kräfte mit Wasser wechselwirken.

Zusammenfassend sind normalerweise polare Substanzen nicht hydrophob (dh sie sind hydrophil), einige polare Moleküle wie Nitrile, Ketone und Ester können jedoch hydroneutral sein (auf halbem Weg zwischen hydrophob und hydrophil. Siehe hier ). Sogar große polare Moleküle wie 1,2-Dichlorbenzol und Nitrobenzole sind in Wasser unlöslich (damit etwas löslich ist, sollten die Wechselwirkungen zwischen gelösten Stoffen stärker sein als Wechselwirkungen zwischen gelösten Stoffen und gelösten Stoffen. „Wasserunlöslich“ ist möglicherweise nicht gleichbedeutend mit „hydrophob“).

Umgekehrt sind apolare Substanzen hydrophob (es sei denn, es handelt sich um reaktive gelöste Stoffe wie Cl ₂ und CO ₂ ).

Hydrophil bedeutet, dass es von Wasser angezogen wird, während polar bedeutet, dass das Molekül elektrische Pole hat.

Ein hydrophiles Molekül oder ein Teil eines Moleküls ist eines, das dazu neigt, mit Wasser und anderen polaren Substanzen in Wechselwirkung zu treten oder von ihnen gelöst zu werden.

• Wikipedia - hydrophil

Ein polares Molekül hat einen Netto-Dipol als Ergebnis der entgegengesetzten Ladungen (dh teilweise positive und teilweise negative Ladungen aufweisend) von asymmetrisch angeordneten polaren Bindungen.

Bindungen können zwischen einem von zwei Extremen liegen – völlig unpolar oder völlig polar. Eine völlig unpolare Bindung liegt vor, wenn die Elektronegativitäten identisch sind und daher eine Differenz von Null besitzen. Eine vollständig polare Bindung wird korrekterweise als Ionenbindung bezeichnet und tritt auf, wenn der Unterschied zwischen den Elektronegativitäten groß genug ist, dass ein Atom tatsächlich ein Elektron vom anderen nimmt. Die Begriffe "polar" und "unpolar" werden üblicherweise auf kovalente Bindungen angewendet, dh Bindungen, bei denen die Polarität nicht vollständig ist. Um die Polarität einer kovalenten Bindung numerisch zu bestimmen, wird die Differenz der Elektronegativität der Atome genommen. Wenn das Ergebnis auf der Pauling-Skala weniger als 0,4 beträgt, ist die Bindung im Allgemeinen unpolar kovalent. Liegt das Ergebnis zwischen 0,4 und 1,7, ist die Bindung im Allgemeinen polar kovalent.

• Wikipedia - chemische Polarität

Wasser ist polar. weil Sauerstoff (3,5) elektronegativer ist als Wasserstoff (2,2) und die Differenz (1,3) zwischen 0,4÷1,7 liegt. Der Sauerstoff hat also eine leicht negative Ladung, während die Wasserstoffatome in Wasser leicht positiv geladen sind.

Polare Moleküle sind hydrophil. zB NH ₃ , EtOH, etc... Apolare (oder unpolare) Moleküle sind normalerweise hydrophob, aber es kann Ausnahmen geben, zB Cl ₂ ist apolar, aber wasserlöslicher als CO oder CO ₂ , aufgrund einer chemischen Reaktion (Cl ₂ + H2 _{_}O → HOCl + HCl). Alkohole enthalten die polare -OH-Gruppe. Kurzkettige Alkohole sind wasserlöslich und daher hydrophil, während langkettige Alkohole weniger wasserlöslich sind, sie sind hydrophob, weil der größte Teil des Moleküls apolare Bindungen enthält. Moleküle mit ionischen Bindungen, wie NaCl, sind hydrophil, aber nicht notwendigerweise wasserlöslich (z. B. ist AgCl schlecht wasserlöslich). Daher denke ich, dass Hydrophilie und Polarität keine Synonyme sind. Dies sind jedoch nur die Ausnahmen, die meisten hydrophilen Verbindungen sind polar und die meisten hydrophoben Verbindungen apolar.

Aminosäurereste (und natürlich Seitenketten) sind keine Ausnahmen, daher sind diese Begriffe in ihrem Fall Synonyme (zumindest bei den 20 gemeinsamen Aminosäuren sicherlich).

Das HP (hydrophobic-polar)-Proteinfaltungsmodell stammt aus dem Artikel von Dill. Er spricht hauptsächlich über solvophobe und solvophile Rückstände. Verwenden Sie im Zusammenhang mit Wasser die Begriffe hydrophobe, polare und geladene Aminosäurereste. Diese Art der Aminosäureklassifizierung mag älter sein, aber (ich vermute) war vor dem HP-Modell nicht so wichtig.

Lösungsmittel zu einem Medium, das aus reinen solvophoben Rückständen besteht. Für die Behandlung von wasserlöslichen Proteinen beschreibt -(q - 2)g somit die Übertragung von hydrophoben Resten aus Wasser in eine hydrophobe Umgebung; für die Behandlung von Membranproteinen charakterisiert -(q - 2)g den Transfer von polaren oder geladenen Resten aus einem apolaren Medium in eine polare Umgebung.

• 1985 - Theorie zur Faltung und Stabilität globulärer Proteine

Laut Dill's Artikel können Rückstände sein

• aufgeladen (1 mal)
• polar (2 mal)
• hydrophil (0 mal)
• solvophil (8-fach)
• unpolar (0 mal)
• unpolar (0 mal)
• wasserunlöslich (1 mal)
• hydrophob (3-fach)
• Solvophobie (23 Mal)

Ich habe entweder bei Google nachgeschaut:

• Google "* amino acid residue"-Suche

  • ionisch 7
  • 104 000 berechnet
  • polar 42 000
  • hydrophil 917 000
  • apolar 101 000
  • unpolar 326 000
  • unpolar 44 000
  • hydrophob 111 000

• Google "* residue" protein-Suche

  • ionisch 2 110
  • 120 000 berechnet
  • polar 53 000
  • hydrophil 33 000
  • apolar 4 690
  • unpolar 15 600
  • unpolar 284 000
  • hydrophob 148 000

Daher werden alle hydrophilen, hydrophoben, unpolaren, polaren, geladenen Wörter häufig verwendet. Ich habe einige Bücher und Artikel überprüft, einige von ihnen verwenden die Klassifizierung "hydrophob-polar geladen +/-" (genau wie Dill), die älter zu sein scheint als die Klassifizierung "unpolar - polar (neutral, sauer, alkalisch)" in anderen Artikel.

• Wikipedia - Aminosäure
• Grundlagen der Proteinstruktur - Die 20 Aminosäuren und ihre Rolle in Proteinstrukturen
• condmat - Aminosäuren
• tutorvista - Aminosäuren

Jetzt steht die Frage noch.

Was ist zum Beispiel der Unterschied in diesen Sätzen:

1. Im Allgemeinen haben kugelförmige Proteinkerne hydrophobe Regionen, während die Oberfläche hydrophile, nach außen gerichtete Reste enthält.

2. Im Allgemeinen haben kugelförmige Proteinkerne unpolare Regionen, während die Oberfläche polare, nach außen weisende Reste enthält.

Ich glaube nicht, dass es einen Unterschied zwischen der Bedeutung dieser beiden Sätze gibt.

Ich denke, die interessantere Frage ist, welche Aminosäuren zu welchen Gruppen gehören. Ich habe einige Hydrophobizitätsskalen überprüft .

• Abbildung 1 – Zusammenfassung der Hydrophobieskala

  • Aminosäure-Hydrophobie für Kyte – Doolittle (kd), Wimley – Weiß (ww), Hessa – Heijne (hh)
  • Hydrophobizitätsindex für gemeinsame Aminosäuren für die beiden Indizes
  • tutorvista - Aminosäuren für die pI-Werte (pI kann verwendet werden, um die geladenen zu filtern)

Es scheint alles andere als offensichtlich zu sein. Wie Sie bereits erwähnt haben, ist es ein kontinuierliches Spektrum und es ist schwierig, Gruppen zu erstellen. Es war interessant, dass Trp (das stark apolar ist) negative Zahlen auf zwei Skalen hatte (vielleicht waren die Daten nicht zuverlässig). Woran man erkennen kann, welche Aminosäuren mit Sicherheit polar (hydrophil) und welche mit Sicherheit apolar (hydrophob) sind. Anhand dieser Informationen können Sie erkennen, welche Reste sich im apolaren Kern (hydrophobe Reste) und welche auf der polaren Außenseite (hydrophobe Reste) befinden und welche die Wasserstoffbrückenbindungen des Rückgrats (polare Reste) und wahrscheinlich Salzbrücken (polare, geladene Reste). Ofc. all dies kann mehr oder weniger vom pH-Wert abhängen ...