Warum werden Aminosäuren nicht in den funktionellen Gruppen von sauren und basischen Aminosäuren verknüpft?

Es gibt „saure“ und „basische“ Aminosäuren wie Aspartat und Histidin.

Wenn Protein mit diesen Aminosäuren synthetisiert wird, was stellt sicher, dass die zusammenzubauenden Aminosäuren nicht an die Amingruppen oder Säuregruppen in den funktionellen Gruppen der Aminosäuren im Polypeptid binden?

Antworten (2)

Wenn die Aminosäure zum Ribosom gelangt, liegt sie in Form einer Aminoacyl-tRNA vor, in der die Carboxylgruppe der Aminosäure mit der 3'-OH-Gruppe der Riboseeinheit am 3'-Ende der tRNA verestert ist.

An der P-Stelle des Ribosoms ist bereits ein wachsendes Peptid mit einer freien -COOH-Gruppe gebunden, das mit der -NH 2 -Gruppe der ankommenden Aminosäure an der A-Stelle reagiert, um die nächste Peptidbindung zu bilden. Diese Reaktion findet im Zusammenhang mit dem statt, was im Wesentlichen eine enzymatisch aktive Stelle ist. Die Reaktanten werden in den richtigen Positionen gehalten, damit die Katalyse stattfinden kann (in diesem Fall wird die Katalyse durch die Ribozymaktivität der kleinen ribosomalen RNA ausgeführt).

Die Antwort ist also, dass die Selektivität dieser Reaktion nur ein weiteres Beispiel dafür ist, wie Enzyme hochspezifische Reaktionen durchführen können. So hat zum Beispiel das Enzym Hexokinase, das Glucose an Position 6 phosphoryliert, möglicherweise vier weitere -OH-Gruppen, die chemisch gesehen phosphoryliert werden könnten.

Ich denke, es kommt vor, dass Peptidbindungen an Seitenketten auftreten können. Aus den von @AlanBoyd dargelegten Gründen wird dies bei der herkömmlichen Peptidsynthese nicht passieren und ist im Prinzip die Antwort auf die Frage hier.

Um jedoch eine Anmerkung hinzuzufügen:

Nicht-ribosomale Peptidsynthasen können Peptide mit vielen nachfolgenden unorthodoxen Modifikationen produzieren. Wenn Sie sich die Struktur von Bacitracin ansehen , glaube ich, dass der große Ring durch Kondensation zwischen einem Lysinamin und dem Carboxylat der Aminosäure am anderen Ende des Rings geschlossen wird. Es sollte noch viele andere Beispiele geben.

Bacitracin

Sogenannte Sekundärstoffwechselwege bilden viele verschiedene Verbindungen - fast alles scheint möglich.

Ja angenommen. Ein klassisches Beispiel dafür ist das Tripeptid Glutathion, ein Schlüsselmolekül zur Steuerung des Redoxpotentials in Zellen. Glutathion ist Gamma-Glutamyl-Cysteinyl-Methionin. Die Bindung zwischen Cys und Met ist eine klassische Peptidbindung, aber die Bindung zwischen Glu und Cys beinhaltet die Carboxylgruppe der Seitenkette (Gamma) von Glu. Dies wird als Isopeptidbindung bezeichnet. Aber Glutathion wird nicht von Ribosomen hergestellt, sondern von bestimmten Enzymen, also bestätigt die Ausnahme die Regel.
danke @AlanBoyd Sekundärmetaboliten sind sicher ein Eckfall, aber hoffentlich nützlich.
@TomD danke - habe die Antwort aus dem Gedächtnis gemacht. Der ursprüngliche Kommentar kann jedoch nicht bearbeitet werden.
Warum werden Aminosäuren nicht in den funktionellen Gruppen von sauren und basischen Aminosäuren verknüpft?
AntwortenHierDatenschutz-Bestimmungen1y, 0v