Warum wird Glycin als unpolare Aminosäure, aber als polares Molekül betrachtet?

Der erste Teil Ihrer Frage veranschaulicht eine allgemeine Verwirrung von Anfängern zwischen den physikalisch-chemischen Eigenschaften freier Aminosäuren in Lösung und den Eigenschaften des Teils einer Aminosäure, der verbleibt, nachdem er an einer Kondensationsreaktion teilgenommen hat, um einen Teil eines Polypeptids zu bilden. Sie sind anders . (Aus diesem Grund habe ich die Frage geändert, um deutlich zu machen, dass die "Betrachtung" von Glycin als unpolar für es in seinem Proteinkontext gilt.)

Zur Verdeutlichung habe ich ein Diagramm vorbereitet.

• Wie aus Zeile 1 ersichtlich, sind alle freien Aminosäuren bei physiologischem pH aufgrund des pKa der α-Amino- und α-Carboxylgruppen geladen (Prolin als Iminosäure ist die Ausnahme). Die chemischen Merkmale, die allen Aminosäuren gemeinsam sind, sind für die zweite Aminosäure blau dargestellt, und das einzigartige Merkmal – worin sich Aminosäuren unterscheiden – ist rot dargestellt.
• Um Aminosäure 2 im Zusammenhang mit einer Polypeptidkette darzustellen, habe ich sie mit zwei anderen Aminosäuren (1 und 3) kondensiert, um ein Tripeptid herzustellen (Linie 3). (Dies ist die Situation, in der sich die meisten Aminosäuren in einer langen Polypeptidkette befinden, da sich nur zwei an den Enden befinden.)
• Sie können an der Färbung erkennen, dass die Reste der Aminosäure im Protein – der Aminosäurerest – die Ladungen der α-Amino- und α-Carboxylgruppen verloren hat, die zu Bestandteilen von Peptidbindungen geworden sind. (Bei einer Kondensation wird ein Wassermolekül entfernt.)
• Die Eigenschaften, die eine bestimmte Aminosäure einem Protein verleiht, sind die der „R-Gruppe“ – R ₂ im Diagramm. Im Fall von Glycin ist R H, so dass wir im Zusammenhang mit Proteinen Glycin als eine unpolare Aminosäure betrachten (Die CH-Bindung hat einen vernachlässigbaren Dipol.)
• Verwechseln Sie R nicht mit Rest. Es ist eine Seitenkette, die mit einer gebräuchlichen chemischen Abkürzung bezeichnet wird.

Die zweite Frage lautete: „Ist das Rückgrat des Makromoleküls unpolar?“.

Nein. Das Rückgrat eines Proteins hat Teilladungen an den Sauerstoff- und Stickstoffatomen der Peptidbindung, wie unten gezeigt. Dies liegt daran, dass es einen partiellen Doppelbindungscharakter hat. Diese teilweise geladenen Atome können (und tun dies häufig) Wasserstoffbrückenbindungen bilden, entweder mit einem anderen Teil des Rückgrats (Sekundärstruktur wie α-Helix oder β-Faltblatt) oder mit polaren Seitenketten.

Lektüre

Berget al. Abschnitt 3.2 behandelt die Grundlagen (obwohl er den Unterschied in den Eigenschaften von Aminosäuren und Aminosäureresten nicht betont) und Abschnitt 3.3 behandelt die Rolle der Peptidbindung in der Proteinsekundärstruktur.

Ich wandle nur den Kommentar von @alwaysconfused in eine Antwort um (mit etwas mehr Details).

Ja, Glycin hat ein Dipolmoment ( 15,7 D ), aber wenn es um Biochemie geht, dann wird das Dipolmoment an der Seitenkette betrachtet. Da die Struktur von Glycin ist:

H2N - _CH2 ^- COOH <---> _H3N ⁺ _{-CH2 -} COO- _

Die Seitenkette lautet also:

-H-

was offensichtlich ein Dipolmoment von 0 hat. Daher wird Glycin, obwohl es polar ist, in Proteinstrukturen als unpolar betrachtet.

Quelle

Glycin hat keine Seitenketten. In einer neutralen Lösung; keine Peptidbindung bildet, hat Glycin die folgende Struktur

H3N+ - CH2 - COO-

die wegen der -ve- und +ve-Ladung polar ist. Sobald es eine Peptidbindung mit anderen Aminosäuren (aa) bildet, nimmt es die folgende Form an:

aa-----H2N - CH2 - CO ------aa

Wie Sie sehen können, hat es keine Ladungen, da die Aminogruppe und die Carbonsäuregruppe Bindungen mit anderen 2 Aminosäuren eingegangen sind.