Welche Funktionen haben Disulfidbindungen?

Disulfidbindungen bilden sich zwischen verschiedenen Aminosäuren einer Proteinkette und helfen dabei, eine ausgeprägte dreidimensionale Form zu stabilisieren und aufrechtzuerhalten. Im Prinzip sieht das so aus (Bild von der Wikipedia-Seite zu Disulfidbindungen ):

Disulfidbindungen (oder Brücken) können auch verschiedene Untereinheiten größerer Proteinkomplexe zusammenhalten, ein Beispiel dafür wären Antikörper. Hier sind die leichten und die schweren Ketten durch Disulfidbindungen verbunden, sie spielen auch eine Rolle bei der Aufrechterhaltung der Struktur der einzelnen Proteinketten (Bild von hier ):

Disulfidbindungen treten in Proteinen auf, nicht in Aminosäuren, obwohl es sich um eine kovalente Bindung zwischen zwei Aminosäuren (beide Cystein) handelt.

Die verbreitete Weisheit ist, dass Disulfide als zusätzliche Stabilisierung der Struktur von Proteinen verwendet werden, die sezerniert werden oder eine extrazelluläre Domäne haben. Es ist wichtig, sich die Vorstellung zu vergegenwärtigen, dass sie nicht im Zytoplasma vorkommen, sondern nur in Proteinen gebildet werden, die den sekretorischen Weg durchlaufen: Sie werden im endoplasmatischen Retikulum (ER) gebildet, und es gibt residente ER-Proteine ​​(Protein Disulfid Isomerasen), deren Funktion darin besteht, ihre Bildung zu unterstützen.

Klassische Beispiele für disulfidgebundene Proteine ​​sind Insulin (bei dem die A- und B-Ketten durch Disulfide verbunden sind) und Immunglobulin G, bei dem jede Ig-Domäne ein Intradomänen-Disulfid aufweist und bei dem die schweren Ketten durch Disulfide verbunden sind. Es gibt natürlich noch viele andere.

Zellen enthalten auch das Tripeptid Glutathion, das einen Cysteinrest enthält. das Verhältnis von oxidiertem (disulfidgebundenen Dimeren) zu reduziertem (Monomeren) Glutathion hilft, den Redoxzustand des Zytoplasmas und des Lumens des endoplasmatischen Retikulums einzustellen.