Warum trennt sich mein Eiweiß nach dem Schlagen?

Jedes Mal, wenn ich versuche, Eiweiß zu schlagen, scheine ich mit dem gleichen Problem zu enden. Nach einigem kräftigen Schlagen mit dem Schneebesen erreicht das Eiweiß schließlich das Stadium „feste Spitze“. Ich gehe dann etwas holen (letzte Nacht waren es die Chilischoten, die mit Ei bestrichen werden sollten), und sofort hat sich das Ei in flauschige weiße Spitzen oben und Flüssigkeit unten getrennt. Was ist los? Gibt es einen Trick, um das Eiweiß gleichmäßig zu halten?

Antworten (5)

Dies ist die Natur von Baiser: Sie beginnen auseinanderzufallen, sobald Sie aufhören zu schlagen. Es gibt ein paar Tricks, damit es länger hält, aber im Allgemeinen möchten Sie ALLES bereit haben, sobald das Baiser aufgeschlagen ist.

Um das Baiser zu stabilisieren, können Sie:

  • Verwenden Sie eine kupfer- oder versilberte Schüssel zum Schlagen oder fügen Sie eine kleine Menge Kupferpulver aus einem Reformhaus hinzu
  • Leicht ansäuern : 1/8 TL Weinstein oder 1/2 TL Zitronensaft pro Eiweiß hinzugeben, vor dem Schlagen
  • Lassen Sie die Schüssel auf Raumtemperatur erwärmen , was die Fähigkeit des Weißen erhöht, Luft aufzunehmen
  • Stellen Sie sicher, dass sich absolut kein Eigelb in den Eiweißen befindet . Das Fett destabilisiert den Schaum stark.

Nun zu WARUM diese Tricks funktionieren:

Ich werde stark aus Harold McGees „On Food and Cooking“ zitieren, da es einen wunderbaren Job macht, Baisers und anderes geschlagenes Eiweiß zu erklären:

Wie die Schaumkrone eines Bieres oder eines Cappuccinos ist ein Eischaum eine Flüssigkeit – das Weiße –, die mit einem Gas – Luft – gefüllt ist, so dass die Mischung aus Flüssigkeit und Gas ihre Form behält, wie ein Feststoff. Es ist eine Masse von Blasen mit Luft in jeder Blase, und das Weiß breitet sich zu einem dünnen Film aus, um die Blasenwände zu bilden. Und die Zusammensetzung dieser Flüssigkeitswände bestimmt, wie lange ein Schaum standhalten kann. Reines Wasser hat eine so starke Oberflächenspannung – so starke Anziehungskräfte zwischen seinen Molekülen – dass es sofort beginnt, sich zu einer kompakten Pfütze zusammenzuziehen; und es ist so flüssig, dass es fast sofort Pfützen bildet. Die vielen Nichtwassermoleküle im Eiweiß verringern die Oberflächenspannung des Wassers, in dem sie schwimmen, und machen es weniger flüssig, wodurch die Blasen lange genug überleben können, um sich in einer beträchtlichen Masse anzusammeln.

Beim Rühren entfalten sich diese Proteine, vor allem Globuline und Ovotranferrin, die sich aneinander binden und die Blasenwände stabilisieren. Durch das Kochen verdunstet das Wasser und entfaltet Ovoalbumin, wodurch ein starres und dauerhaftes Proteinnetzwerk entsteht.

Dieselben Proteine ​​können jedoch AUCH den Schaum destabilisieren, wenn sie sich zu fest verbinden. „Das Proteinnetzwerk beginnt zu kollabieren, wenn sich zu viele dieser Bindungen anhäufen und die Proteine ​​zu eng zusammenklumpen“ (Seite 102). Bei Eiproteinen ist eine der stärksten Bindungen eine Disulfidbrücke zwischen den schwefelhaltigen Aminosäuren Cystein und Methionin. Eier enthalten große Mengen dieser Aminosäuren, weshalb sie beim Verderben einen so starken Gestank erzeugen; der Schwefel wird in übelriechende Schwefelverbindungen, insbesondere Schwefelwasserstoff, umgewandelt.

Kupfer, Silber und Säuren stabilisieren den Eischaum, indem sie die Bildung dieser Disulfidbindungen verhindern. Um Harold McGee zu zitieren (Seite 103):

Es stellt sich heraus, dass Kupfer zusammen mit einigen anderen Metallen die nützliche Tendenz hat, extrem enge Bindungen mit reaktiven Schwefelgruppen einzugehen: so eng, dass der Schwefel im Wesentlichen daran hindert, mit irgendetwas anderem zu reagieren. Das Vorhandensein von Kupfer in schäumendem Eiweiß eliminiert also im Wesentlichen die stärkste Art von Proteinbindung, die sich bilden kann, und erschwert es den Proteinen, sich zu fest zu umarmen.

McGee merkt auch an, dass Silber die gleiche Eigenschaft hat, die Disulfidbindung zu hemmen. Säure erreicht das gleiche Ziel, die Disulfidbindung zu reduzieren, funktioniert aber etwas anders:

Die Schwefelbindungen entstehen, wenn die Schwefel-Wasserstoff (SH)-Gruppen an zwei verschiedenen Proteinmolekülen ihre Wasserstoffe abgeben und eine Schwefel-Schwefel (SS)-Verbindung miteinander eingehen. Die Zugabe einer Säure erhöht die Anzahl der freischwebenden Wasserstoffionen (H) im Eiweiß, was es den SH-Gruppen viel schwerer macht, ihr eigenes H abzuspalten, und so die Schwefelbindung bis zum Kriechen verlangsamt.

Schwer zu sagen, was genau los ist, aber es gibt ein paar Dinge, die Sie tun können.

  1. Fügen Sie vor dem Rühren eine Prise Salz hinzu.
  2. Lassen Sie das Eiweiß und die Schüssel kalt.
  3. Sie können die Schüssel sogar in ein kaltes Wasserbad stellen.
  4. Verwenden Sie eine sehr saubere Metallschüssel (Fett stört).

Das ist alles.

Ich benutze immer eine Glasschüssel zum Schlagen, damit man sieht, was unten passiert.
Solange es kein Plastik ist.

Dasselbe passiert mir jedes Mal, wenn ich Biskuitkuchen backe! Es hilft, wenn Ihr Eiweiß Raumtemperatur hat und nicht kalt ist.

Wir machten ein Topping für Muffins mit Eiweiß, Agave und Tartercreme. Es trennte sich ab, bevor die Muffins für die Glasur ausreichend abgekühlt waren. Ich dachte daran, in einem Wasserbad zu kochen, während ich mit einem elektrischen Mixer schlage, um Peeks zu bilden. Wie 7 min. Glasur. MED. LO Hitze . Hat gut funktioniert!! Stand tagelang im Kühlschrank stabil! Und ich musste mir keine Sorgen um die Sicherheit machen, rohe Eier frisch zu halten.

Das Eiweiß nicht zu stark schlagen.

Ich werde die Antwort trotz eines Flags nicht löschen, da sie das Problem in gewisser Weise anspricht. Ich halte es jedoch für eine sehr schlechte Antwort, da 1) es keine wirkliche Erklärung gibt (das OP hat ausdrücklich gefragt, warum dies geschieht) und 2) den vorhandenen Antworten nichts hinzugefügt wird.